福莱明生物获纽约市立大学蛋白专家指导，重组胶原三螺旋结构研究达成新合作

近日，纽约市立大学研究生院物理化学系主任古斯塔沃·洛佩兹博士一行参观考察了福莱明生物研发中心，双方就重组蛋白三螺旋结构与功能的研究进行了深入的探讨，并就重组人源化胶原蛋白的研发合作达成共识。

洛佩兹博士作为纽约市立大学莱曼学院化学系教授，致力于研发可用于描述量子计算态各种系统的计算技术。包括应用量子模型和经典蒙特卡罗模型，描述纳米结构系统、分子氢（通过表面吸附或富勒烯捕获）及量子流体；同时，还应用从头计算技术，描述螺旋肽、金属氧化物及半导体中形成的分子导线。洛佩兹博士已经在分子和原子基团簇的结构、稳定性和相变（Structure, stability, and phase transitions of molecular and atomic clusters）；量子流体（Quantum fluids）；多形玻璃态保存蛋白质（Protein preservation using polymorphic glasses）和质子导线效应（Development of proton wires）等领域发表大量的研究成果。

洛佩兹博士深入了解了福莱明生物在重组人源化胶原蛋白和重组类胶原蛋白生物新材料的研发基础后，对FHTFF福活因子与PHPV融合因子两大创新材料系列的创新性和科技价值进行了充分肯定，尤其是能够获得国际基因蛋白数据库的注册和INCI国际标准名称，是国际同行对中国原创生物材料的充分认证。企业基于这些创新生物材料研发的产品，已获得中国 NMPA 与美国 FDA 的双重注册列名，涵盖 20 项衍生医疗器械及化妆品。也是不同国家监管部门的认可。洛佩兹博士指出：天然三螺旋结构是胶原蛋白功能的基础，目前重组人源化胶原蛋白多是单链、短链、非螺旋结构，能否重现天然胶原蛋白的功能还有待深入研究，但其安全性优于动物源胶原蛋白是毋庸置疑的。

洛佩兹博士建议福莱明生物可以在重组胶原蛋白三螺旋分子自组装、量子流体和玻璃态低温保存方面与其团队深入合作，基于他们量子人工智能算法的研究基础，双方共同探索沿着胶原蛋白螺旋结构实现长距离质子交互迁移的过程，通过质子导线效应同时激活重组胶原或类胶原蛋白的亲电和亲核片段，促进其与目标蛋白如胞外基质蛋白、细菌蛋白以及病毒蛋白的吸附结合，从而更好地（建议修改为：地）发挥物理化学作用。还可以通过蛋白质玻璃态的合作研究，延长蛋白老化时间，改善重组人源化胶原蛋白的稳定性和安全性。